Классификация белков

Существует большое количество классификаций белков по различным признакам, но в контексте питания следует рассмотреть его разновидности по степени сложности.

Структура белка

  1. Протеины – простые белки, которые в себе содержат только аминокислотные остатки. Представителями класса являются: альбумины – белок яйца; глобулины – в мышцах, крови, молоке, некоторых видах бобовых и семян; проламины – белки растительных культур (пшеницы, кукурузы, ржи, овса, ячменя); глютелины находятся в семенах пшеницы и риса.
  2. Протеиды – сложные структуры, где в составе имеются и белковые, и небелковые образования. Основные белки этого класса: нуклеопротеиды помимо белковой части располагают нуклеиновыми кислотами; липопротеиды – включают жиры; в фосфопротеидах – присутствует фосфорная кислота.

Существует мнение, протеин важен в первую очередь потому, что он задействован в большом количестве процессов, причем с необыкновенной легкостью и изяществом. Так, наследственная информация, сосредоточенная в белковых молекулах ДНК, характеризует эти природные полимеры как посредника в передаче генетической информации, основы продолжения рода. Без их участия соединения наследственной структуры не способны к процессам воспроизведения и деления. Помимо вышеназванного данные высокомолекулярные вещества выполняют большой спектр функциональных задач.

В организме человека белки расщепляются до аминокислот и могут быть заменимыми или незаменимыми[1]. По другой классификации их разнят на виды с природной и синтетической организацией. Первые насчитывают около 150 видов, среди которых 22 разновидности протеиногенных, т.е. содержатся в белках. В отношении высших животных и человека, аминокислоты могут быть:

Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не производятся в организме человека автономно, они должны поступать внутрь вместе с животной или растительной пищей. Данное обстоятельство обусловлено тем, что ферментативная система высших животных не позволяет синтезировать радикалы этих соединений. К данному классу белковых остатков причисляют восемь видов: валин, изолейцин, лейцин, лизин[2], метионин, треонин, триптофан и фенилаланин. В таблице представлены суточные нормы каждой из них.

Ежедневная потребность организма человека в незаменимых аминокислотах
Название Количество, г
Валин 4
Изолейцин 4
Лейцин 5
Лизин 4
Метионин 3
Треонин 3
Триптофан 1
Фенилаланин 3

 

Качество белка определяет его биологическую ценность по наличию в нем незаменимых кислот, и является его важнейшим критерием в классификации пищевых продуктов. Чем более изделие насыщено этими компонентами пищи, тем его значимость в организме человека выше.

Заменимые аминокислоты образуются в достаточном количестве из поступившего питательного материала. Данный класс составляют 9 видов: аланин, аспаргин, аспаргиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, цистин. Человек способен обходится без них длительный период времени, если только поступают вещества для их формирования.

Некоторые специалисты выделяют еще одну группу полузаменимые аминокислоты, которые вырабатываются организмом, но в недостаточном размере. В связи с этим, рекомендуется дополнительное их применение с пищей. Данную группу составляют: аргинин, гистидин и тирозин. Стоит обратить внимание молодых родителей, что некоторые аминокислоты (например, гистидин) еще не способны синтезироваться в организмах малолетних детей.

Несмотря на своё основное предназначение – образование собственных белковых соединений и структур, каждая аминокислота играет специфические роли в значимых жизненных процессах. Рассмотрим некоторые из них:

  • Глицин участвует в образовании креатина, гемоглобина, серина, пуриновых азотистых оснований, некоторые желчные кислоты, а также обеззараживает токсичные для организма вещества после реакций с участием бензойной и фенилуксусной кислоты.
  • Серин – основной компонент в производстве веществ, с помощью которых более активно используется гликоген, глюкоза, пировиноградная кислота и цистеин.
  • Метионин задействован в синтезе витаминных, ферментативных и гормональных соединений: холина, адреналина, креатина, тимина. Более того, без него не обходится и мышечная система.
  • Триптофан расщепляется либо с формированием ниацина (витамин B5), либо критически важного для жизни серотонина.
  • Фенилаланин предтеча тирозина, а тот базисное вещество для образования гормонов.
  • Цистеин – основной фактор образования таурина и цистина, а также некоторых желчных кислот. Аминокислота вовлечена в процесс образования серной кислоты, с помощью которой в печени обезвреживаются ядовитые вещества.

 


[1] Значительный вклад в изучение процесса гидролиза белка, после которого остаются аминокислоты, принадлежит Н.Н. Любавину (1871 г.).

[2] Выделенные курсивом аминокислоты наиболее дефицитны в организме человека. Следует обеспечить регулярное их поступление в организм.